胶原蛋白、明胶和水解胶原蛋白（胶原蛋白肽）这三种名词，看上去相似，但实际上它们的构成和应用领域有着显著的不同。虽然三者都可以从动物体同一组织（如皮肤、骨骼）中制备, 但是由于制备工艺条件不同, 使它们具有不同的分子结构和应用领域[1]。

分子结构

胶原也称胶原蛋白，是一种大分子结构蛋白质，一般分子量在30万Da左右，胶原是由两条α1和一条α2组成的，以其重复的(Gly-X-Y)n序列为主要特点[2-3]，X和Y分别是脯氨酸和羟脯氨酸，三条α链相互拧成一个长300nm，直径1.5nm的三股螺旋结构，这种螺旋体中的每一股α链又是一种特殊的与α-螺旋不同的左手螺旋体[4]。

明胶是胶原部分水解而得到的一类蛋白质，与胶原具有同源性，但由于水解制备明胶过程中，三螺旋结构发生分离和断裂，形成由不同氨基酸组成的非均匀多肽混合物，分子量约在10000-70000Da[5]。

水解胶原蛋白（胶原蛋白肽）是胶原蛋白经过酶解和热水解处理后形成的胶原多肽，三螺旋结构彻底打开，肽链被降解为短的肽链，分子量约为300-20000Da之间，目前市面上有的水解胶原产品平均分子量在1000Da左右，若采用高新技术，分子量可在500Da以下，其产品主要组成是寡肽[6]。

应用领域

胶原作为一种皮肤结构蛋白质，能形成膜，有较好的柔韧性、弹性和强度，在护肤品中起着滋润、调理和保湿等作用，而且具有无毒性和生物相容性等优势，可作为药物载体，加之胶原呈纤维状的特点，在食品包装材料中已经得到广泛的应用，特别在肠衣上的应用。因此胶原在护肤、医药、食品领域应用比较常见[7]。

明胶的性质主要有两方面：1）凝胶性，包括凝胶的形成、多肽链基团反应性、增稠作用和持水性；2）明胶的表面特性，包括乳化性、起泡性和稳泡作用、黏附和凝聚、胶体保护和成膜性[8]。因此，明胶可作为糖果添加剂、冷冻食品添加剂、乳制品添加剂用于食品行业，也可以作为药物胶囊用于医药卫生行业[1]。

水解胶原蛋白（胶原蛋白肽）与胶原和明胶相比，分子量相对较小，部分肽链已经断开，能够被人体直接吸收。近年来国内外对水解胶原蛋白（胶原蛋白肽）在皮肤改善上做了大量的研究，主要集中在抗衰老、保湿、皮肤修复等方面。有资料表明，摄入水解胶原蛋白（胶原蛋白肽）后可以增加胶原纤维和成纤维细胞密度，而成纤维细胞主要是用于合成皮肤的胶原[9]。

总的来说，胶原蛋白、明胶和水解胶原蛋白（胶原蛋白肽）这三种物质虽然源自同一组织，但由于其制备工艺及分子结构的差异，应用领域和性质各有不同。了解其区别和特性，可以帮助我们在日常生活和护肤中更科学合理的选择和使用。

参考文献

[1] 李国英, 张忠楷, 雷苏, 等.胶原、 明胶和水解胶原蛋白的性能差异 [J] .四川大学学报:工程版, 2005, 37 (4) :54-58.

[2] Ramachandran G N． Stereochemistry of collagen［J］．Journal of Peptide Protein Research，1988，31: 1 － 16．

[3] Jürgen E，Bāhinger H P． Structure stability and folding of the collagen triple helix ［J］． Topics Current in Chemistry，2005，247: 7 － 33．

[4] Kucharz E J． The collagens: Biochemistry and pathophysiology ［M］． Berlin: Springer － Verlag，1992．

[5] 庄辰, 陶芙蓉, 于润慧,等. 明胶/胶原改性的研究进展[J]. 化学通报, 2015(3):6.

[6] 郭兆锋, 刘爱青. 水解胶原蛋白在保健食品和化妆品中的应用进展(一)[J]. 中国生物美容, 2009(4):4.

[7] Chen J X， Cao J Tang K Y．Application of collagen and gelatin in food industry ［J］．Journal of Zhenzhou Institute of Technolygy 2003，23（1）：66～69．

[8] Gómez-Guillén M C, Giménez B, López-Caballero M E, et al. Functional and bioactive properties of collagen and gelatin fromalternative sources: a review[J]. Food Hydrocoll, 2011, 25(8): 1813-1827.

[9] POSTLETHWAITE A E, SEYER J M , KANG A H. Chemotactic attraction of human fibroblaststo type I, II, and III collagens and collagen derived peptides [J]. Proc Natl Acad Sci USA, 1978, 75(2): 871-875.